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B I O Q U Í M I C A. PARTE 1: Biomoléculas - Proteínas

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Universidade Tecnológica Federal do Paraná UTFPR Tecnologia em Processos Químicos 3º Período 1º sem B I O Q U Í M I C A PARTE 1: Biomoléculas - Proteínas Professora: Janesca Alban Roman Acadêmico
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Universidade Tecnológica Federal do Paraná UTFPR Tecnologia em Processos Químicos 3º Período 1º sem B I O Q U Í M I C A PARTE 1: Biomoléculas - Proteínas Professora: Janesca Alban Roman Acadêmico (a): 49 AMINOÁCIDOS Os aminoácidos (aas) funcionam não só como unidades estruturais para a formação das proteínas, mas também como precursores de uma série de substâncias biologicamente importantes como hormônios e pigmentos, etc. Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Dispostos em seqüências específicas, os aminoácidos dão identidade e caráter as proteínas. Os organismos vivos são formados por 20 tipos de aminoácidos. Os aminoácidos encontrados nas proteínas possuem em comum a presença de um grupo amino (-NH 2 ), um grupo carboxíla (-COOH), um átomo de hidrogênio (H) e um radical R diferenciado (cadeia lateral), ligados a um átomo de carbono (carbono alfa, quiral ou opticamente ativo (Figura 9). Dois aminoácidos não se encaixam nesta definição, a glicina que possui como radical o átomo de hidrogênio e a prolina que contêm o grupo imino (-NH) em substituição ao grupo amino (-NH 2 ),estruturalmente considerada como um iminoácido, mas se inclui entre os aminoácidos por apresentar propriedades semelhantes a estes. A ligação peptídica (reação de condensação) se Figura 9 Estrutura geral de um aminoácido forma entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino do outro. Esta ligação ocorre através da liberação de uma molécula de água para cada ligação peptídica formada (Figura 10). Figura 10 Formação de um dipeptídeo A união de 2 aas formam um dipeptídeo, de 3 aas um tripeptídeo de n aas formam um polipetídeo e a união de vários peptídeos formam uma proteína. Além da ligação peptídica, outras ligações podem ser importantes para a determinação da estrutura protéica, como pontes de hidrogênio, ligações eletrostáticas/salinas/iônicas, hidrofóbicas/apolares/van der Walls, ligações polares/dipolo-dipolo e pontes dissulfeto. 50 1. CLASSIFICAÇÃO 1.1 Essenciais e não essenciais Essenciais, ou indispensáveis: são aqueles que o organismo humano não consegue sintetizar. Desse modo, eles devem ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos, pois caso contrário, ocorre a desnutrição. Assim, a alimentação deve ser a mais variada possível para que o organismo se satisfaça com o maior número desses aminoácidos. As principais fontes desses aminoácidos são a carne, o leite e o ovo. A falta desses aminoácidos pode levar à perda de peso, diminuição do crescimento, balanço nitrogenado negativo e sintomas clínicos. Os aminoácidos não-essenciais, ou dispensáveis, são aqueles que o organismo humano consegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos. Os aminoácidos condicionalmente essenciais ou condicionalmente indispensáveis: Quando o organismo precisa de certo aminoácido em algumas condições específicas: desnutridos, cirurgias, lesões. A arginina pode ser sintetizada, mas é requerida em quantidades maiores para o crescimento e desenvolvimento normais e a histidina é um aa essencial para crianças. Quadro 13- Classificação dos aminoácidos Essenciais Condicionalmente essenciais Fenilalanina Arginina Isoleucina Cisteína e cistina Leucina Glicina Lisina Glutamina Metionina Histidina Treonina Prolina Triptofano Serina Valina Taurina Tirosina Fonte: Adaptado de Waitzberg, Não essenciais Alanina Ácido aspártico Ácido glutâmico Asparagina 1.2 Cadeia lateral Com base na cadeia lateral dos aminoácidos estes podem ser classificados como apolares ou polares (sem carga, carregados positivamente (básicos) ou carregados negativamente (ácidos). Essas propriedades químicas isoladas dos aminoácidos continuam existindo após a inserção de resíduos destes na cadeia protéica e garantem as propriedades químicas das proteínas. A partir desses blocos de construção distintos, os organismos podem sintetizar produtos muitos diferentes entre si, como enzimas, hormônios, anticorpos, penas de pássaros, teias de aranha, antibióticos, venenos de fungos peçonhentos, entre tantos outros produtos, cada qual com sua atividade biológica característica. 51 Aminoácidos com cadeias laterais apolares (hidrofóbicas): têm grupos R constituídos por cadeias com carácter de hidrocarbonetos, que não interagem com a água. Geralmente estão localizados na parte interna da proteína. Ex: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano e prolina (freqüentemente interrompe as α- hélices encontradas em proteínas globulares- mioglobina), contribuindo para a formação de proteínas fibrosas-colágeno). Aminoácidos polares (hidrofílicos): são os que têm nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica líquida ou com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água. São geralmente encontrados na superfície da molécula protéica. Quanto a carga são divididos em 3 categorias: - polares com cadeias laterais desprovidas de carga elétrica ou neutras (sem carga): apresentam carga líquida zero em ph neutro. a) serina, treonina e tirosina, com grupo hidroxila na cadeia lateral; b) asparagina e glutamina, com grupo amida e c) cisteína com um grupo sulfidrila. A cisteína contem um grupo sulfidrila (-SH), podendo formar a cistina (-S-S-), denominada de ponte dissulfeto, os demais tendem a formar pontes de hidrogênio. - polares com cadeias laterais carregadas negativamente (ácidos): São doadores de prótons. Em ph neutro, as cadeias laterais desses aminoácidos encontram-se completamente ionizadas, contendo um grupo carboxilato carregado negativamente (- COO - ): ácido aspártico e ácido glutâmico. - polares com cadeias laterais carregadas positivamente (básicos): lisina, arginina e histidina Aminoácidos são armazenados no organismo? Não existe reserva considerável de aas livres no organismo. Os aas permanecem em estado dinâmico de turnover, ou reciclagem, de síntese intracelular e degradação do excedente. O destino do pool (conjunto presente em todo organismo) de aas livres é múltiplo: incorporação em proteína tissular, neoglicogênese e síntese de novos compostos nitrogenados (creatina e epinefrina). As proteínas tissulares podem sofrer degradação e liberar aas para o pool. Os aminoácidos livres são então usados para síntese de novas proteínas ou degradados no fígado, músculo, rim e cérebro em amônia e ácido glutâmico. Ainda no fígado, aqueles aas não utilizados, são sintetizados em uréia, por sua vez excretados pelo rim. 52 Cadeias laterais alifáticas Cadeias laterais hidroxiladas Cadeias laterais básicas (carregados positivamente) 53 Cadeias laterais aromáticas Cadeias laterais ácidas (carregados negativamente) e seus derivados Cadeias laterais sulfuradas Iminoácido 54 Folha de codificação e características frança 55 56 2. PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS a) Propriedade elétrica (ácida ou básica): b) Ponto isoelétrico (pi): Figura 11 Propriedade ácida e básica da alanina. Fonte: Marzzoco e Torres (2007). 57 - Aminoácidos 58 ATIVIDADES: AMINOÁCIDOS 1) O que são aminoácidos e como são constituídos quimicamente? Desenhe a sua estrutura básica. 2) Diferencie aminoácidos essenciais dos não-essenciais. Cite exemplos. 3) Como os aminoácidos são unidos? Essa ligação é covalente? Esquematize a formação de um dipeptídeo. 4) Diferencie dipeptídeo, tripepídeo, polipeptídeos e proteínas. 5) Diferencie hidrólise de condensação. 6) O que é ponto isoelétrico de um aa? 7) Os aminoácidos são armazenados no organismo humano? Justifique 59 PROTEÍNAS As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega proteios , que significa em primeiro lugar . Nos animais, as proteínas correspondem à cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas. Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas, que se repetem, em média, cerca de 100 vezes. Todas as proteínas, sejam das linhagens mais antigas de bactérias ou de forma mais complexa de vida, são constituídas com o conjunto de 20 aminoácidos, unidos covalentemente por ligações peptídicas, em seqüências lineares características. Considerando-se a formação de proteínas contendo somente 20 aas, um de cada tipo, poderiam ser obtidos 2,4 x moléculas diferentes! Como as proteínas são compostas por centenas de aminoácidos, cada um deles podendo estar presente mais de uma vez, a possibilidade de construção de moléculas diferentes é praticante infinita. Em virtude de cada um destes aminoácidos ter uma cadeia lateral distinta, a qual determina as suas propriedades químicas, este grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado como o alfabeto com o qual a linguagem da estrutura protéica é escrita. 1. DEFINIÇÃO As proteínas são macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias polipeptídicas, cada uma possuindo uma seqüência característica de aminoácidos. São, portanto polímeros de aminoácidos (somente L-aminoácidos) *D-aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos e em paredes celulares de bactérias. Desta forma, as proteínas têm como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH 2 ) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos. As cadeias assim constituídas chamam-se cadeias polipetídidas e, ao atingirem certa dimensão, recebem o nome de proteína. É comum considerar proteínas os polipeptídeos com peso molecular a partir de Da. COOH HOOC + H 3 N C H + H C NH 3 CH 3 H 3 C L alanina D alanina Figura 12- Formas D e L da alanina são imagens especulares (imagens no espelho) 60 2. FUNÇÕES As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: a) Estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Exemplos: Colágeno (proteína fibrosa de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos, tendões e ligamentos), elastina (vasos sanguíneos), actina e miosina (proteínas miofibrilares contráteis que participam do mecanismo da contração muscular), queratina (proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas), albumina (proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma). b) Enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas, atuando como catalisadores biológicos. Catalisam milhares de reações químicas que ocorrem nos organismos. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol. A glicose 6-fosfato isomerase que transforma a glicose6-fosfato em frutose 6-fosfato, entre tantas outras como amilase, protease, lactase, sacarase, piruvato quinase, malato desidrogenase, fumarato hidratase, xantina oxidase, etc. c) Hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica (insulina, glucagôn). Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos, desempenhando dessa forma funções importantíssimas como reguladores do metabolismo. d) Antígeno/anticorpo - existem células no organismo capazes de reconhecer proteínas estranhas que são chamadas de antígenos. Como reações a presença de antígenos, os organismos sintetizam anticorpos que reagem no sentido de neutralizar os efeitos indesejáveis do antígeno. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito (ex: vacinação). A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos). Ex: Imunoglobulinas e o interferon que atuam no combate a infecções bacterianas e virais. e) Nutricional poderá ser exercida por qualquer proteína, enquanto não apresentar propriedades tóxicas. Ingeridas com os alimentos as proteínas sofrem ação das enzimas proteolíticas e seus aminoácidos, uma vez absorvidos, entrarão na síntese de proteínas próprias do organismo que a ingeriu. O valor nutritivo de uma proteína dependerá de sua digestibilidade e de sua composição ou da presença dos aminoácidos essenciais em quantidade e proporções adequadas devendo ainda estar em forma biodisponível. f) Anti-coagulante- vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... g) Transporte pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de O 2 (oxigênio) dos alvéolos pulmonares para os tecidos e CO 2 (dióxido de carbono) dos tecidos para os pulmões, no fenômeno de respiração aeróbica. 61 3. CLASSIFICAÇÃO 3.1. Composição De acordo com a composição podem ser divididas em duas grandes classes: a) Proteínas simples: apresentando apenas aminoácidos em sua composição. b) Proteínas conjugadas: formadas por aminoácidos (parte protéica) e de outras substâncias (parte não protéica, ou também chamado de grupo prostético). Ex: nucleoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas, fosfoproteínas e metaloproteínas Forma Dois tipos distintos de proteínas podem ainda serem evidenciados quanto à forma tridimensional das cadeias polipeptídicas. a) proteínas fibrosas: que apresentam forma alongada, geralmente são insolúveis em água e desempenham papel estrutural passivo nos sistemas biológicos. São formadas pela associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandes estruturas. Os componentes fundamentais das proteínas fibrosas são cadeias polipeptídicas muito longas com estrutura secundária regular. Exemplos: - colágeno (tripla hélice, tropocolágeno, que quando submetida ao aquecimento, a estrutura do colágeno é rompida, origina uma proteína desenrolada, mais solúvel, a gelatina). As fibras de colágeno são responsáveis pelas funções mecânicas e de sustentação do tecido conjuntivo, que se distribui por cartilagens, tendões, matriz óssea e pele; mantém ainda a estrutura e elasticidade do sistema vascular e de todos os órgãos. - α-queratina (α-hélice), componente da epiderme dos vertebrados e estruturas relacionadas, como cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos e penas. Nessas proteínas é freqüente a formação de pontes dissulfeto entre resíduos de cisteína adjacentes, conferindo grande estrutura as fibras. O padrão de distribuição destas pontes determina o grau de ondulação do cabelo e da lã. As β-queratinas (β-preguiada) são as fibras formadas por empilhamento de folhas β- preguiada, como acontece na fibroína da seda e das teias de aranha). - elastina. b) proteínas globulares: que tendem a ser estruturalmente complexas, adquirem forma final aproximadamente esférica, são geralmente solúveis em água e desempenham diferentes funções dinâmicas. Ex: enzimas, albumina, globulinas, hemoglobina. Figura 13 Colágeno (proteína fibrosa) Figura 14 Enzima (proteína globular) 62 3.3. Graus de estruturação Uma proteína ou um polipeptídeo, pode se apresentar em diferentes graus de estruturação (Figura 15) que são mantidas por diversos tipos de ligação e/ou interações entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que compõem a proteína, constituídas de por quatro níveis: a) estrutura primária, b) secundária, c) terciária e d) quaternária. Esses diferentes níveis de organização estrutural são encontrados nas proteínas globulares. Figura 15 Graus de estruturação das proteínas 63 a) Estrutura primária: se caracteriza por apresentar apenas ligações covalentes entre os aminoácidos, formando polímeros de cadeias distendidas ( random coil ). A estrutura primária pode variar em 3 aspectos, definidos pela informação genética da célula: número, seqüência e natureza dos aminoácidos. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um colar de contas , com uma extremidade amino terminal (-NH 2 ) e uma extremidade carboxi terminal (-COOH). A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres Figura 16 Estrutura primária da proteína b) Estrutura secundária: é mantida pelas ligações ou pontes de hidrogênio, que podem ser intramolecular ou (α-hélice) ou intermolecular (β-preguiada). Apesar das pontes de hidrogênio serem consideradas fracas, o elevado número destas ligações confere grande estabilidade a essas estruturas. A maioria das proteínas exibe os dois tipos de estrutura secundária. Ex: mioglobina, com 8-% da cadeia polipeptídica organizada em α-hélice. α-hélice: é caracterizada por uma translação ao redor de um eixo central paralelo às ligações de hidrogênio, com giros de 5,4A. Um giro completo da α-hélice envolve 3,6 resíduos de aminoácidos. Portanto a translação por resíduo é de aproximadamente 1,5A, e a rotação por resíduo é de 100 graus. As α-hélices de giro para a direita são mais estáveis, portanto as que predominam (Figura 17). β-preguiada/foliar: resultam de ligações de hidrogênio intermoleculartes e podem ser de dois tipos: paralelas e antiparalelas. As paralelas apresentam todos os terminais NH 2 das cadeias na mesma extremidade, enquanto as antiparalelas os terminais -NH 2 e - COOH das caseias são alterados. Ao contrário do que se observa na α-hélice, na β- preguiada as ligações de hidrogênio são orientadas quase que perpendicularmente ao eixo principal da cadeia polipeptídica e é quase completamente estendida em vez de fortemente enrolada (Figura 18). Figura 17- Estrutura α-hélice Figura 18- Estrutura β-preguiada 64 c) Estrutura terciária: se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento ou formação de laços), já dotada ou não de estrutura secundária. Na determinação da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de naturezas diversas (Figura 19), tais como: Pontes de hidrogênio: estabelecidas entre grupos R de aminoácidos polares ou sem carga. Por exemplo serina e treonina, que apresentam grupo hidroxila, podem formar pote de hidrogênio com asparagina e glutamina, que apresentam o grupo carbonila. As pontes de hidrogênio da estrutura terciária, naturalmente, não apresentam um padrão regular de disposição, ao contrário do que ocorre com as pontes de hidrogênio da estrutura secundária, com as quais, não deve ser confundidas. Interações hidrofóbicas: formadas entre cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos apolares. Estas cadeias não interagem com a água e aproximam-se, reduzindo a área apolar exposta ao solvente. As interações hidrofóbicas não resultam de qualquer atração entre os grupos apolares, mas são conseqüência da presença da molécula protéica no ambiente aquoso celular. Naturalmente, a maioria das cadeias hidrofóbicas localiza-se no interior apolar da molécula protéica. As interações hidrofóbicas são as mais importantes para a manutenção da conformação espacial das proteínas, dado o grande núme
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